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Cibles actuelles médicaments contre le cancer Structure et fonctions Les relations de Hsp90 Affiliation: Section de biologie structurale, Institut de recherche sur le cancer, Chester Beatty Laboratories, 237Fulham Road, Londres SW3 6JB, Royaume-Uni. Abstrait Comprendre le mode d'action de Hsp90 exige que le détail moléculaire de ses interactions avec les protéines clientes et co-chaperons sont connus. La détermination de la structure du domaine N-terminal de l'Etat Hsp90 / Hsp90 de Hsp90, sera également d'une importance majeure dans la compréhension de la fonction Hsp90. La détermination de la structure de la région centrale de Hsp90 a mis plus de lumière sur l'ATP-cycle complexe de Hsp90, identifier une boucle catalytique, avec des résidus clés qui sont essentiels pour hydrolyse de l'ATP. Ces études, ainsi que celles biochimiques suggèrent que l'hydrolyse de l'ATP, dépend d'une étape de limitation de vitesse complexe, impliquant la dimérisation N-terminale et l'association de la zone médiane, et par conséquent la boucle catalytique, de Hsp90 avec les domaines N-terminaux. La structure de la région centrale de Hsp90 va également accélérer notre compréhension des interactions des protéines client puisque cette région est impliquée dans la reconnaissance et en particulier de leurs ouvertures de site actif.